Zelluläre Funktion(en) und Abbaumechanismen von TRIM52
Cellular function and degradation mechanisms of TRIM52
Wissenschaftsdisziplinen
Biologie (50%); Medizinisch-theoretische Wissenschaften, Pharmazie (50%)
Keywords
-
Ubiquitin,
E3 ligase,
Proteasome,
Tripartite Motif Protein,
TRIM52
Durch die Evolution haben Menschen und andere höhere Primaten Wege entwickelt, um ihre immer komplexer werdenden Körper zu erhalten. Ein wichtiger Aspekt dabei ist, ihr Erbgut vor Schäden während der Zellvermehrung zu schützen. Die vollständige Aufklärung des humangenetischen Codes hat es Wissenschaftlern ermöglicht, Faktoren zu identifizieren, die sich in der menschlichen Evolution schnell entwickelt haben und als solche möglicherweise wichtige Funktionen bei der Regulierung humanspezifischer Funktionen erfüllen. Einer dieser sich schnell entwickelnden Faktoren heißt TRIM52. Wir haben herausgefunden, dass TRIM52 dafür sorgt, dass das menschliche Erbgut die DNA korrekt repliziert wird und dass sich Zellen, in denen TRIM52 experimentell entfernt wird, nicht mehr korrekt vermehren können. Interessanterweise fanden wir heraus, dass Zellen TRIM52 zwar ständig produzieren, es aber fast umgehend wieder abgebaut wird. Dies hat die Frage aufgeworfen, warum Zellen viel Energie aufwenden, um etwas zu produzieren, das direkt wieder abgebaut wird. Dieses Projekt zielt darauf ab, die spezifischen zellulären Wege zu identifizieren, die helfen, unsere DNA zu replizieren, welche von TRIM52 kontrolliert werden, und wie. Darüber hinaus zielt das Projekt darauf ab, aufzuklären, wie Zellen TRIM52 schnell abbauen und warum dies für seine Zellfunktion wichtig ist. Langfristig werden die Ergebnisse dieser Studie zu unserem Verständnis der Strategien beitragen, die sich im Menschen entwickelt haben, um unseren komplexen Körper zu unterstützen, Systeme, die Schäden an unserem genetischen Material und damit Krebs verhindern.
- Universität Wien - 100%
- David Haselbach, Institut für Molekulare Pathologie - IMP , nationale:r Kooperationspartner:in
- Tim Clausen, Institut für Molekulare Pathologie - IMP , nationale:r Kooperationspartner:in
- Joanna Loizou, Medizinische Universität Wien , nationale:r Kooperationspartner:in
- Thomas Decker, Universität Wien , nationale:r Kooperationspartner:in
- Fumiyo Ikeda, Kyushu University - Japan
Research Output
- 18 Zitationen
- 7 Publikationen
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2025
Titel TRIM52 maintains cellular fitness and is under tight proteolytic control by multiple giant E3 ligases DOI 10.1038/s41467-025-59129-y Typ Journal Article Autor Shulkina A Journal Nature Communications Seiten 3894 Link Publikation -
2025
Titel ERH regulates type II interferon immune signaling through post-transcriptional regulation of JAK2 mRNA DOI 10.1093/nar/gkaf545 Typ Journal Article Autor Soderholm A Journal Nucleic Acids Research Link Publikation -
2024
Titel TRIM52 is a primate-specific player in the DNA repair process under tight proteolytic control by a triad of giant E3 ligases DOI 10.1101/2024.05.16.594269 Typ Preprint Autor Shulkina A Seiten 2024.05.16.594269 Link Publikation -
2024
Titel Disordered regions in the IRE1a ER lumenal domain mediate its stress-induced clustering DOI 10.1038/s44318-024-00207-0 Typ Journal Article Autor Kettel P Journal The EMBO Journal Seiten 4668-4698 Link Publikation -
2023
Titel Stress-induced clustering of the UPR sensor IRE1a is driven by disordered regions within its ER lumenal domain DOI 10.1101/2023.03.30.534746 Typ Preprint Autor Kettel P Seiten 2023.03.30.534746 Link Publikation -
2024
Titel Guardian ubiquitin E3 ligases target cancer-associated APOBEC3 deaminases for degradation to promote human genome integrity DOI 10.1101/2024.04.23.590688 Typ Preprint Autor Schwartz I Seiten 2024.04.23.590688 Link Publikation -
2024
Titel ERH regulates type II interferon immune signaling through post-transcriptional regulation of JAK2 mRNA DOI 10.1101/2024.08.20.607899 Typ Preprint Autor Soderholm A Seiten 2024.08.20.607899 Link Publikation